近日，中國農(nóng)業(yè)科學(xué)院哈爾濱獸醫(yī)研究所與國外高校合作，闡明了內(nèi)質(zhì)網(wǎng)分子伴侶通過內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜上的E3泛素連接酶RNF185調(diào)控埃博拉病毒囊膜糖蛋白合成的新機制，該研究成果發(fā)表在《自然通訊（Nature Communications）》上,并作為亮點文章推薦。
囊膜糖蛋白GP是埃博拉病毒感染和致病的關(guān)鍵蛋白，但其合成和調(diào)控機制目前仍不完全清楚。研究發(fā)現(xiàn)，鈣聯(lián)蛋白-鈣網(wǎng)蛋白循環(huán)在蛋白二硫鍵異構(gòu)酶的參與下使囊膜糖蛋白GP發(fā)生錯誤折疊，并通過自噬溶酶體途徑被降解。進(jìn)一步研究發(fā)現(xiàn)，E3泛素連接酶RNF185催化囊膜糖蛋白GP的第673位賴氨酸發(fā)生K27修飾的泛素化，泛素化修飾后的囊膜糖蛋白GP通過內(nèi)質(zhì)網(wǎng)自噬通路被轉(zhuǎn)運到細(xì)胞質(zhì)內(nèi)降解。
該研究揭示了埃博拉病毒囊膜糖蛋白GP通過劫持宿主的鈣聯(lián)蛋白-鈣網(wǎng)蛋白循環(huán)、內(nèi)質(zhì)網(wǎng)相關(guān)降解通路和內(nèi)質(zhì)網(wǎng)-自噬通路來增強其對感染細(xì)胞的適應(yīng)性。
該研究得到國家自然科學(xué)基金和黑龍江省自然科學(xué)基金的資助。
原文鏈接：https://www.nature.com/articles/s41467-022-33805-9
