3月26日，中國農(nóng)業(yè)科學(xué)院哈爾濱獸醫(yī)研究所基礎(chǔ)免疫創(chuàng)新團隊賈洪林課題組同日本東京大學(xué)水島升（Noboru Mizushima）教授以及京都大學(xué)、長崎大學(xué)等的研究者合作，在原蟲中發(fā)現(xiàn)了一種類泛素化系統(tǒng)的進化現(xiàn)象。該研究進一步加深了對泛素和類泛素蛋白與底物共價結(jié)合的生物學(xué)意義的理解。相關(guān)研究成果在線發(fā)表在《自然結(jié)構(gòu)與分子生物學(xué)（Nature Structural & Molecular Biology）》上。
泛素和類泛素蛋白是一種小分子蛋白，參與多種多樣的細胞生物學(xué)過程，包括蛋白酶體途徑和自噬途徑的蛋白降解，動植物機體的免疫應(yīng)答，動植物細胞內(nèi)的DNA修復(fù)以及信號傳導(dǎo)等。這些小分子蛋白通過異肽鍵共價結(jié)合到底物分子上，從而對底物分子進行修飾。
類泛素蛋白和底物共價偶聯(lián)過程中都需要消耗三磷酸腺苷（ATP）并且依賴于泛素激活酶、泛素偶聯(lián)酶以及泛素連接酶的作用。目前普遍認為，這樣的共價結(jié)合機制使得類泛素蛋白不需要和各種不同底物間形成相互作用面，從而有利于類泛素蛋白和多種底物牢固的結(jié)合。但是，如果類泛素蛋白只有一種底物的時候，就沒有必要利用這種消耗能量的共價結(jié)合機制進行結(jié)合。
科研人員在原蟲和酵母中發(fā)現(xiàn)了這一理論的直接證據(jù)。在弓形蟲和瘧原蟲中，類泛素蛋白ATG12和ATG5以非共價鍵的形式結(jié)合，但是仍然具有促進自噬相關(guān)蛋白ATG8酯化的活性。一些酵母（例如Komagataella phaffii）的ATG12和ATG5也存在類似的非共價結(jié)合。該研究發(fā)現(xiàn)了類泛素蛋白共價結(jié)合向非共價結(jié)合作用的進化方式的直接證據(jù)，為理解類泛素蛋白分子作用機制提供了新的依據(jù)。
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